Perfiles de solubilidad y caracterización fisicoquímica de concentrados proteínicos de amaranto - Córdoba Salgado, Marco Aurelio (Universidad Autónoma Metropolitana, 1995)
La semilla de amaranto se ha considerado como una fuente proteínica. que posee un gran potencial de aplicación en diversos alimentos. En este estudio se obtuvieron diferentes concentrados proteínieos. Se utilizaron metodos que preservan la estructura nativa de las proteínas, como la disolución acuosa y disoluciones diluidas de Na2S04 o NaCI; así como aquellos que modifican la estructura, como la disolución en NaOH en un rango de pH de 9 a 11; también se utilizó la modificación química, en este caso succinilación de las proteínas. Las mejores condiciones para obtener los concentrados proteínicos. se establecieron cuando se solubilizó la mayor cantidad de nitrógeno proteínico y la menor cantidad de nitrógeno no proteínico. Estas condiciones óptimas para la preparación de los concentrados proteínicos fueron: disoluciones en NaCl 1M; Na2S04 0.4M; en agua a pH 7; en NaOH a pH de 10 y 11, y acilación con anhídrido succínico al 50%. Una vez preparados los diferentes concentrados proteínicos, se evaluaron las siguientes propiedades funcionales: solubilidad absorción de agua y de aceite; actividad y estabilidad de emulsificación; capacidad y estabilidad de espumado. Estas propiedades fisicoquímicas se evaluaron en función del pH. Se observó que cada uno de los concentrados proteínicos presentaron propiedades funcionales características. Los concentrados proteínicos obtenidos por solubilización en álcali. en un rango de pH de 8 a 10 presentaron las mejores propiedades funcionales; en tanto que el concentrado succinilado. presentó una mayor actividad emulsionante y mayor capacidad espumante, así como mejor solubilidad en un intervalo de pH de 6 a 8. en comparación al resto de los concentrados proteínicos. El concentrado obtenido por solubilización en agua, tuvo la mayor capacidad espumante en todo el rango de pH estudiado. Se realizaron estudios de caracterización fisicoquímica parcial de las proteínas de los concentrados, por los métodos de filtración en gel y electrofóresis, Los concentrados obtenidos por solubilización en agua y disoluciones de NaCl y NaZS04. presentaron pertiles de elución en cromatografia en gel muy similares, en los que se identificaron dos fracciones proteinicas con peso molecular de 381 18 y 6.71 18 respectivamente. Mientras que las fracciones I y 11 obtenidas de las proteínas solubilizadas en álcali y succinilación resultaron con pesos moleculares de 466 kü y de 7.61 18 respectivamente. Mientras que las fracciones I y I1 obtenidas de las proteínas solubilizadas en álcali y succinilación resultaron con pesos moleculares de 466 kü y de 7.61 18 respectivamente. Por otra parte, la elución de las proteínas de los diferentes concentrados en intercambio iónico, éstas lo hicieron a bajas fuerzas iónicas entre 0.1-0.4 M de NaCl, revelando su débil naturaleza eléctrica. La posibilidad de una aplicación de las propiedades funcionales de las proteínas del amaranto como ingrediintes en la formulación de diversos alimentos se puede inferir por la amplia gama de propiedades funcionales de los distintos concentrados proteínicos estudiados. La caracterización fisicoquímica parcial de estos concentrados proteínicos pueden servir como el antecedente de estudios posteriores de la relación estructura proteínica-funcionalidad.